Определение ферментативной активности микобактерии туберкулеза

Большинство исследователей сходятся во мнении, что между каталазной активностью и устойчивостью к препаратам ГИНК имеется взаимосвязь, однако указанный параллелизм также не всегда наблюдается, что, возможно, обусловливается наличием в культуре различных как чувствительных, так и устойчивых особей (Р. А. Радкевич, Б. Я. Стукалова, 1958; М. М. Авербах, 1959; В. М. Должанский, 1964; Meissner, 1956, и др.). Совпадение же снижения каталазной активности и наличия устойчивости к ГИНК может в известной мере характеризовать однородность культуры. Фермент каталазу бактериальных клеток определяют с помощью качественного и количественного методов. Для практических целей достаточно качественного определения каталазной активности микобактерии туберкулеза. Микобактерий туберкулеза обладают значительно выраженной пероксидазной активностью (Г. Н. Першин, Т. Н. Зыкова, 1958). Фермент пероксидаза катализирует окисление при помощи перекисей. По химической природе пероксидаза, так же как и каталаза, относится к железопорфириновым ферментам. Большинство исследователей считают, что у микобактерий туберкулеза, устойчивых к препаратам ГИНК, наблюдается снижение или потеря пероксидазной активности. Было показано (Tirun-arayanen, Vischer, 1957), что потеря микобактериями туберкулеза пероксидазной активности является более чувствительным показателем их устойчивости к препаратам ГИНК, чем потеря каталазной активности. А. З. Смолянская (1958), изучая каталазную и пероксидазную активность микобактерий туберкулеза, пришла к выводу, что понижение пероксидазной активности культуры микобактерий туберкулеза является более чувствительным показателем ее устойчивости к ГИНК, чем понижение каталазной активности. Samaru (1970) считает, что снижение пероксидазной активности является верным критерием выявления начального развития лекарственной устойчивости микобактерий туберкулеза к препаратам ГИНК-