Синтез пищеварительных энзимов

Поджелудочные ацинозные клетки секретируют три группы энзимов: 1. Протеазы — протеолитические энзимы, участвующие в разложении белков. 2. Эстеразы — липолитические ферменты, представленные липазой и фосфолипазой. 3. Глюкозидазы или амилолитические энзимы. Протеазы. Более 20 лет назад были выделены в чистом виде протеолитические энзимы поджелудочной железы. Это позволило определить их точную структуру. Секретируются две группы поджелудочных протеаз: эндопептидазы и экзопептидазы. Эндопептидазы в виде трипсина, химотрипсина, эластина и др. действуют на внутреннюю пептидную связь (СО-NH) между двумя соседними аминокислотами. Они различаются своей специфичностью по отношению к отдельным аминокислотам. Экзопептидазы в виде карбоксипептидаз А и В действуют на концевую пептидную связь при карбоксильной группе, находящейся на конце протеиновой цепи. Строгая субстратная специфичность протеаз поджелудочной железы успешно используется при их определении в сыворотке, моче и дуоденальном соке. В настоящее время для определения трипсина используются синтетические классические субстраты типа p-tulue-nesulphonyl-argininmethylester (ТАМЭ) и хромогены NL-benzoyl-DL-arginine-p-nitroanilid (ВАРА), NL-benzoyl-L-arginineethylester и др.. Несмотря на усовершенствование методов определения трипсина, его определение в сыворотке затруднено из-за наличия в ней большого количества таких протеолитических субстанций, как плазмин, тромбин и др. Кроме того, трипсин в сыворотке связан со специфическим ингибитором. Электрофоретически было доказано существование двух трипсиновых ингибиторов, соответственно мигрирующих с Lx — и Ь2-глобулиновыми фракциями. Определение активного трипсина в сыворотке затруднено из-за присутствия больших количеств ингибитора трипсина.