Вопрос о роли и механизме образования кератогиалина

Приведены результаты исследований различных авторов аминокислотного состава белков структурных элементов эпидермальных клеток заключительной фазы ороговения. Несмотря на то что эти данные получены при изучении эпидермиса различных видов млекопитающих (эпидермис носа коровы и новорожденных крыс), они позволяют получить определенные представления о направлении перестройки белков при создании химически устойчивого кератина из его предшественников. Например, более высокое содержание пролина в кератогиалиновом белке по сравнению с та-нофибриллами может свидетельствовать об аморфном, а не фиброзном характере строения кератогиалиновых гранул (A. G. Matoltsy, М. N. Matoltsy, 1970). Высокая стабильность за счет образования дисульфидных связей и относительная нерастворимость этих гранул, по-видимому, связаны со значительным содержанием в кератогиалиновом белке цистина 7г, которое более чем в 9 раз выше, чем в тонофибриллярном белке. Сравнительный анализ аминокислотного состава кератогиалина и кератинизированных оболочек роговых чешуек показывает высокое содержание в обоих белках пролина и цистина 7г, несмотря на его снижение в оболочках более чем в 2 раза. Эти данные еще раз подтверждают низкую растворимость обоих белков и косвенно свидетельствуют об их общем происхождении. По мнению A. G. Matoltsy, М. N. Matoltsy (1970), кератиновые фибриллы роговых чешуек построены из фиброзного а-протеина (основного строительного материала тонофибрилл) и разделены аморфным матриксом, производным кератогиалиновых гранул. Белок гранул отличается высоким содержанием серы, низким количеством гистидина и обеспечивает структурную стабильность и химическую резистентность рогового слоя.